4月25日，記者從山西大學(xué)獲悉，該校分子科學(xué)研究所王宏飛教授團(tuán)隊(duì)在鐵蛋白生物礦化分子機(jī)制研究領(lǐng)域取得新進(jìn)展，相關(guān)研究成果發(fā)表于《美國化學(xué)會志》。
蛋白質(zhì)具有獨(dú)特的金屬配位環(huán)境，能夠?qū)饘偌{米團(tuán)簇的形狀和形態(tài)進(jìn)行調(diào)控，以蛋白質(zhì)為模板的金屬納米團(tuán)簇和納米粒子的合成備受關(guān)注。然而，納米團(tuán)簇在蛋白中詳細(xì)的形成過程和分子機(jī)制仍不清楚。
王宏飛介紹，研究團(tuán)隊(duì)選取支原體鐵蛋白作為納米團(tuán)簇合成的生物模板，獲得了一系列不同大小和形狀的Fe-O納米團(tuán)簇，并聯(lián)合使用X射線蛋白晶體衍射技術(shù)和低溫冷凍電鏡技術(shù)解析獲得不同納米團(tuán)簇精確的空間結(jié)構(gòu)，描繪出鐵蛋白四重軸通道處單個鐵原子逐步形成Fe-O納米團(tuán)簇的完整過程。
王宏飛表示，這項(xiàng)研究工作有助于科研人員了解金屬納米團(tuán)簇形成的分子機(jī)制，并為其他類型金屬納米團(tuán)簇的合成提供了一種有效的方法和模板。
（受訪單位供圖）
4月25日，記者從山西大學(xué)獲悉，該校分子科學(xué)研究所王宏飛教授團(tuán)隊(duì)在鐵蛋白生物礦化分子機(jī)制研究領(lǐng)域取得新進(jìn)展，相關(guān)研究成果發(fā)表于《美國化學(xué)會志》。
蛋白質(zhì)具有獨(dú)特的金屬配位環(huán)境，能夠?qū)饘偌{米團(tuán)簇的形狀和形態(tài)進(jìn)行調(diào)控，以蛋白質(zhì)為模板的金屬納米團(tuán)簇和納米粒子的合成備受關(guān)注。然而，納米團(tuán)簇在蛋白中詳細(xì)的形成過程和分子機(jī)制仍不清楚。
王宏飛介紹，研究團(tuán)隊(duì)選取支原體鐵蛋白作為納米團(tuán)簇合成的生物模板，獲得了一系列不同大小和形狀的Fe-O納米團(tuán)簇，并聯(lián)合使用X射線蛋白晶體衍射技術(shù)和低溫冷凍電鏡技術(shù)解析獲得不同納米團(tuán)簇精確的空間結(jié)構(gòu)，描繪出鐵蛋白四重軸通道處單個鐵原子逐步形成Fe-O納米團(tuán)簇的完整過程。
王宏飛表示，這項(xiàng)研究工作有助于科研人員了解金屬納米團(tuán)簇形成的分子機(jī)制，并為其他類型金屬納米團(tuán)簇的合成提供了一種有效的方法和模板。
（受訪單位供圖）
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